I risultati ottenuti da una collaborazione di ricercatori delle Università di Bari, Manchester, Sheffield, Tubinga e Politecnico di Losanna, che ha messo a punto un naso elettronico più avanzato rispetto ad altri dispositivi dello stesso genere perché dotato di capacità olfattive più simili che mai a quelle del naso umano
«Nature Communications» ha pubblicato i risultati ottenuti da una collaborazione di ricercatori delle Università di Bari, Manchester, Sheffield, Tubinga e Politecnico di Losanna, che ha messo a punto un naso elettronico più avanzato rispetto ad altri dispositivi dello stesso genere perché dotato di capacità olfattive più simili che mai a quelle del naso umano.
Nel nostro muco nasale sono infatti presenti recettori olfattivi che, associati a specifiche proteine (g-protein coupled receptors), sono capaci di percepire, distinguere e riconoscere le caratteristiche di un gran numero di odori: così, anche il nuovo dispositivo, ispirandosi al medesimo meccanismo, combina tutta una serie di proteine che, integrate in un transistor, reagiscono ai diversi tipi di elementi chimici. Il risultato è un sistema biosensoriale così sensibile da distinguere le caratteristiche di un ambiente salubre da uno inquinato o di un cibo sano da uno avariato. Esso apre quindi la porta a nuova generazione di strumenti con spiccate capacità di fiutare odori molesti, pericolosi e di impatto ambientale
Di indubbio interesse è l’impiego in ambito industriale del nuovo biosensore sviluppato nell’ambito del progetto europeo FlexSmell coordinato, per l’Italia, dalla prof.ssa Luisa Torsi del Dipartimento di Chimica dell’Università di Bari.
L’abstract del lavoro pubblicato il 16 gennaio 2015
Peripheral events in olfaction involve odorant binding proteins (OBPs) whose role in the recognition of different volatile chemicals is yet unclear. Here we report on the sensitive and quantitative measurement of the weak interactions associated with neutral enantiomers differentially binding to OBPs immobilized through a self-assembled monolayer to the gate of an organic bio-electronic transistor. The transduction is remarkably sensitive as the transistor output current is governed by the small capacitance of the protein layer undergoing minute changes as the ligand–protein complex is formed. Accurate determination of the free-energy balances and of the capacitance changes associated with the binding process allows derivation of the free-energy components as well as of the occurrence of conformational events associated with OBP ligand binding. Capacitance-modulated transistors open a new pathway for the study of ultra-weak molecular interactions in surface-bound protein–ligand complexes through an approach that combines bio-chemical and electronic thermodynamic parameters.
