La dinamica molecolare delle proteine è simile a quella dei solidi cristallini. I ricercatori dell’Università di Pisa nel team internazionale che ha studiato la dinamica molecolare delle proteine, i cosiddetti «mattoni della vita»
Le proteine hanno una dinamica molecolare simile a quella dei solidi cristallini. E, proprio come accade per i cristalli, la loro stabilità è legata all’ampiezza delle fluttuazioni locali. È questa la scoperta di un team internazionale di ricercatrici e ricercatori delle università di Pisa, Perugia, Verona, Paris Diderot Sorbonne-Cnrs e del Cnr-Ipcf che emerge da uno studio recentemente pubblicato sulla rivista «Proceedings of the National Academy of Sciences – Usa».
«Conoscere le proprietà dinamiche delle proteine è una sfida fondamentale per la ricerca biofisica perché le proteine regolano il metabolismo cellulare, dunque sono la chiave per comprendere la vita», spiegano il professore Simone Capaccioli e la dottoressa Maria Pachetti del Dipartimento di Fisica dell’Ateneo pisano.
La ricerca ha mostrato una sorprendente somiglianza fra la fusione dei solidi cristallini e quella delle biomolecole allo stato nativo evidenziando che i due sistemi, apparentemente così diversi, condividono il comportamento dinamico in prossimità delle transizioni di fase.
Alcuni degli autori (da sinistra a destra): Maria Pachetti e Simone Capaccioli (Dip. Fisica Università Pisa), Alessandro Paciaroni (Università di Perugia).
«Ai dati raccolti – continua Pachetti – possiamo aggiunge anche un’importante acquisizione teorica, ovvero che i modelli sviluppati per la fisica dello stato solido possono essere applicati con successo ai sistemi biologici complessi».
I ricercatori sono giunti al risultato inserendo una proteina modello in tre solventi diversi per osservarne la dinamica veloce, cioè le trasformazioni in tempi inferiori al nanosecondo, in corrispondenza della transizione di fusione (unfolding). La sperimentazione ha mostrato che, nonostante la temperatura di fusione della proteina cambi in base al tipo di solvente usato, in prossimità della temperatura di fusione, ovvero di unfolding irreversibile, le sue fluttuazioni locali raggiungono sempre lo stesso valore. Questo mostra un’analogia sorprendente con il criterio di Lindemann, proposto nel 1910 per la fusione dei solidi, secondo il quale i cristalli fondono quando le fluttuazioni atomiche medie eccedono un certo valore di soglia del reticolo cristallino. L’analogia osservata non solo ha offerto dati inediti sulla relazione fra flessibilità e stabilità della struttura delle proteine, ma può consentire di predire l’unfolding in speciali contesti (ad esempio, nei diversi ambienti cellulari) a partire dallo studio delle fluttuazioni termiche locali delle proteine.
«Risultati di questa portata sono possibili solo grazie alla collaborazione di ricercatrici e ricercatori di diverse discipline – conclude Capaccioli – per lo studio della dinamica molecolare ci siamo avvalsi di tecniche di simulazione numerica e di esperimenti, in particolare dello scattering elastico di neutroni, condotti presso il centro di ricerca europeo Laue-Langevin Institute di Grenoble».
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